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由胃腺主細(xì)胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質(zhì)中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵，產(chǎn)物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。該酶的最適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環(huán)境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會(huì)發(fā)生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。

胃蛋白酶先是表達(dá)為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結(jié)構(gòu)比胃蛋白酶多出了44個(gè)氨基酸。在胃中，胃粘膜主細(xì)胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到（由胃壁細(xì)胞所釋放）中的鹽酸后被激活。當(dāng)胃對食物進(jìn)行消化時(shí)，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經(jīng)作用下，啟動(dòng)胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 在鹽酸所創(chuàng)造的酸性環(huán)境中，胃蛋白酶原發(fā)生去折疊，使得其可以以

自催化方式對自身進(jìn)行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。